翁杰敏:组蛋白修饰作用机制与功能

发布者:行政办公室(A)发布时间:2026-06-24浏览次数:10



2026623日,华东师范大学生命科学学院特聘教授翁杰敏应上海科技大学生命学院戚炜研究员的邀请,在生命学院L楼报告厅为师生带来一场题为“组蛋白修饰作用机制与功能”的精彩学术报告。


翁杰敏教授长期从事表观遗传调控研究,在DNA甲基化、组蛋白修饰及染色质结构与功能调控等领域取得了系列成果。报告中,翁教授首先介绍了DNA甲基化、组蛋白乙酰化和甲基化等表观遗传修饰在染色质结构调控与基因表达中的重要作用,并进一步阐述了巴豆酰化、丁酰化、琥珀酰化等新型组蛋白赖氨酸脂酰化修饰如何连接细胞代谢状态与转录调控。

随后,翁教授重点分享了其实验室围绕组蛋白脂酰化开展的研究工作,在组蛋白脂酰化研究方面,团队较早揭示了经典组蛋白乙酰转移酶CBP/p300MOF兼具巴豆酰基转移酶活性,并通过关键位点突变体证明,组蛋白巴豆酰化并非乙酰化的简单替代,而是可通过募集特异性调控因子参与基因转录激活。围绕这一修饰体系,团队进一步阐明了Class I HDACs在组蛋白去巴豆酰化及去琥珀酰化中的关键作用,完善了相关修饰“写入—擦除—读取”的调控框架。

近年来,实验室进一步将研究拓展至组蛋白琥珀酰化等新型修饰,关注其在转录调控、细胞相分离及肿瘤发生发展中的作用。报告中,翁教授介绍了团队关于新型组蛋白琥珀酰转移酶的鉴定与表征工作:该类调控因子能够提高组蛋白琥珀酰化水平,促进转录相关复合体在染色质上的募集,并与肿瘤细胞中异常活跃的转录状态密切相关。这一研究提示,代谢中间产物不仅为细胞提供能量和合成原料,也可通过改变组蛋白修饰图谱,直接参与基因表达程序的重塑。

此外,还介绍了团队近期聚焦哺乳动物细胞中控制染色质分区以及近着丝粒异染色质形成、维持和稳态遗传的新机制,揭示了泛素连接酶G2E3通过催化H3K14单泛素化,促进SUV39H1/2介导的H3K9三甲基化及HP1招募,从而保障近着丝粒异染色质在细胞分裂过程中的准确重建与稳定遗传。



报告结束后,翁杰敏教授与现场师生就组蛋白修饰的功能解析及相关研究方向展开讨论,本次报告加深了师生对染色质调控与表观遗传稳态传承机制的认识,现场讨论氛围热烈。

翁杰敏教授简介:

 翁杰敏教授系华东师范大学生命科学学院特聘教授,长期从事表观遗传调控研究,在DNA甲基化修饰与组蛋白修饰调控方面取得了系列成果,已在国外核心期刊,包括CellNatureScienceMol. CellCell Res.Nat. Commun.EMBO J.MCB等重要国际学术刊物发表论文150余篇,被引次数超过2万次。连续多年入选“高被引学者”榜单。主要学术兼职有中国遗传学会表观遗传分会副主任,中国细胞生物学会染色质生物学分会第五届会长、《Cell & Bioscience》副主编。



返回原图
/